Oksydoreduktaza aldehydowa

Badana oksydoreduktaza aldehydowa jest metaloenzymem zawierającym w swoim centrum aktywnym jon wolframu, który jest najcięższym pierwiastkiem pełniącym funkcję biologiczną w organizmach żywych. Enzymy wolframowe, które występują tylko w bakteriach i archeonach, charakteryzują się wysoką wrażliwością na tlen atmosferyczny oraz katalizują reakcje przy bardzo niskim potencjale redoks. 

AOR będąca obiektem badań została wyizolowana z mezofilnej i fakultatywnie anaerobowej bakterii Aromatoleum aromaticum (AORAa). AORAa  w istotny sposób odróżnia się od innej dobrze poznanej oksydoreduktazy AOR pochodzącej z hipertermofilnych archeonów. Jest znacząco mniej podatna na dezaktywację przez tlen atmosferyczny oraz posiada bardziej skomplikowaną strukturę podjednostkową (abg)2. AORAa katalizuje utlenianie szerokiej gamy aldehydów do odpowiednich kwasów wykorzystując barwniki wiologenowe lub  NAD+ jako sztuczne akceptory elektronów .[1]

 

 

Rys1. Schemat O2-niezależnej reakcji utleniania aldehydów do odpowienich kwasów karboksylowych katalizowany przez AOR. 

Celem naszych badań jest poznanie struktury enzymu oraz charakterystyka jego wlaściwości katalitycznych. Badania te umożliwią poznanei mechanizmu reakcji katalitycznej. By to osiągnąć wykorzystujemy techniki eksperymentalne  (np. testy kinetyczne) jak i teoretyczne (symulacje MD, obliczenia QM). 

 

 

 

 

 

Rys.2. Hipotetyczny model  AOR z Aromatoleum aromaticum complex: niebieski - podjedsnotka katalityczna zawierająca kofaktor wolframowy (Wco) w centrum katalitycznym oraz jeden kaster Fe4S4 , zielony - podjednostka transferująca elektrony zawierająca cztery klastry Fe4S4 ,  czerwony -podjednostka zawierająca kofaktor FAD .

Badania są wykonywane przy wsparciu finansowym grantu NCN PRELUDIUM No 2017/27/N/ST4/02676: ‘Wolframowa oksyreduktaza aldehydu z Aromatoleum aromaticum – badania mechanizmu reakcji katalitycznej’

Lista publikacji:

[1] Arndt F, Schmitt G, Winiarska A, Saft M, Seubert A, Kahnt J and Heider J (2019) Characterization of an Aldehyde Oxidoreductase From the Mesophilic Bacterium Aromatoleum aromaticum EbN1, a Member of a New Subfamily of Tungsten-Containing Enzymes. Front. Microbiol. 10:71. doi: 10.3389/fmicb.2019.00071

Co robimy

 Naszym celem jest łączenie potencjału Instytutu Katalizy I Fizykochemii Powierzchni oraz Instytutu Fizjologii Roślin w dziedzinie biochemii i biotechnologii

Nasze projekty

Członkowie laboratories ubiegają się o krajowe i międzynarodowe projektu by realizować ambitne cele badawcze

Dołącz do nas

Jesteśmy otwarci na współpracę z naukowcami i przedsiębiorcami w ramach biegnących projektów jak również w zakresie zupełnie nowych kierunków badawczych

Kontakt

Jeśli masz pytania dotyczące naszych badań lub dostępu do aparatury nie wahaj się do nas napisać