Dehydrogenazy alkoholowe

W MLBKE intensywnie badamy dehydrogenazy alkoholowe pochodzące z denitrifikującej bakterii Aromatoleum aromaticum (EbN1). Jednym z pierwszych i jak dotąd najbardziej efektywnym enzymem z tej grupy jest dehydrogenaza(S)-1-fenyloetanolowa (PEDH). PEDH jest NAD /NADH zależną krótkołańcuchową dehydrogenazą/reduktazą aldehydową. Enzym ten jest drugim biokatalizatorem w beztlenowej ścieżce biomineralizacji etylobenzenu w Aromatoleum aromaticum i katalizuje zależną od NAD+ stereospecyficzną reakcję utleniania (S)-1-fenyloetanolu do acetofenonu. Ponadto w przypadku akumulacji tokstycznego dla komórki acetofenonu katalizuje reakcję odwrotną, tj. zależną od NADH redukcję acetofenonu do (S)-1-fenyloetanolu. Enzym wykazuje bardzo szerokie spektrum substratowe co umożliwia jego zastosowanie w syntezie organicznej bardzo dużej grupy związków. Ponadto charakteryzuje się niespotykaną odpornością na rozpuszczalniki organiczne. 

 

 

 

Badania nad PEDH koncentrują się nad zastosowaniem enzymu w przemysłowej syntezie chiralnych optycznie czystych alkoholi alkiloaromatycznych i alkoloheterocyklicznych. 

Niedawno poszerzyliśmy nasze zasoby dehydrogenaz o dwa nowe enzymy pochodzące ze szlaku metabolicznego 4-etylofenolu w A. aromaticum: (R)- i (S)-specyficzne dehydrogenazy 1-(4-hydroksyfenylo)-etanolu ((R)-HPED i (S)-HPED). Dzięki tym enzymom uzyskaliśmy dostęp do redukcji zarówno zgodnie jak i nie zgodnie z konwencją Preloga.

Chociaż mechanizm katalityczny krótkołańcuchowych dehydrogenaz jest generalnie znany to właśnie w MLBKE po raz pierwszy udało się opisać go za pomocą metod kwantowo-chemicznych. Pozowoliło to na ilościowe przewidywanie równowagi reakcji jak i jej kinetyki w zależności od budowy substratu. Udało nam się również opracować gotowy do użycia katalizator (w postaci całych komórek lub enzymu immobilizowanego) do zastosowań przemysłowych. 

Lista publikacji:

  1. P. Borowiecki, N. Telatycka, M. Tataruch, A. Żądło‐Dobrowolska, T. Reiter, K. Schühle, J. Heider, M. Szaleniec, W. Kroutil, "Biocatalytic Asymmetric Reduction of γ‐Keto Esters to Access Optically Active γ‐Aryl‐γ‐butyrolactones", Adv. Synth. Catal., 10.1002/adsc.201901483

  2. I. Stawoska, A. Dudzik, M. Wasylewski, M. Jemioła‑Rzemińska, A. Skoczowski, K. Strzałka, M. Szaleniec, "DFT-based prediction of reactivity of short-chain alcohol dehydrogenase", J Comput Aided Mol Des, 31(6) (2017) 587-602

  3. A. Dudzik, W. Snoch, P. Borowiecki, J. Opalinska-Piskorz, M. Witko, J. Heider, M. Szaleniec, "Asymmetric reduction of ketones and β-keto esters by (S)-1-phenylethanol dehydrogenase from denitrifying bacterium Aromatoleum aromaticum", App. Microbiol. Biotechnol., 99 (2015) 5055-5069

+

Co robimy

 Naszym celem jest łączenie potencjału Instytutu Katalizy I Fizykochemii Powierzchni oraz Instytutu Fizjologii Roślin w dziedzinie biochemii i biotechnologii

Nasze projekty

Członkowie laboratories ubiegają się o krajowe i międzynarodowe projektu by realizować ambitne cele badawcze

Dołącz do nas

Jesteśmy otwarci na współpracę z naukowcami i przedsiębiorcami w ramach biegnących projektów jak również w zakresie zupełnie nowych kierunków badawczych

Kontakt

Jeśli masz pytania dotyczące naszych badań lub dostępu do aparatury nie wahaj się do nas napisać