Mam przyjemność ogłosić, że (w końcu) umieściliśmy publikację dotyczącą struktury oksydoreduktazy aldehydów (AOR) z Aromatoleum aromaticum na preprintowym serwerze bioRxiv. Publikacja to opus magnum Agnieszki Winiarskiej oraz wynik współpracy z Uniwersytetem w Marburgu i Instytutami Maxa Planka Mikrobiologii Lądowej w Marburgu oraz Biofizyki we Frankfurcie nad Menem.
AOR to enzymy katalizujące utlenianie wielu aldehydów do odpowiednich kwasów karboksylowych. W odróżnieniu do pozostałych znanych AOR. enzym pochodzący z denitryfikującej beta-proteobakterii Aromatoleum aromaticum zbudowany jest z trzech różnych podjednostek (AorABC) i wykorzystuje NAD+ jako akceptor elektronowy. W publikacji ujawniamy, że enzym tworzy filamenty oparte o powtarzającą się strukturę protomeru AorAB , która jest zakończona przez pojedynczą podjednostkę AorC wiążącą NAD. Do powyższego wniosku doszliśmy na podstawie rozwiązanej struktury w oparciu o mikroskopię cryo-EM oraz fotometrię mas.
Fig. 1. Hipotetyczna struktura zrekonstruowanego enzymatycznego nanowłókna.
Ponadto struktura AOR ujawniła sposób wiązania natywnego substratu AOR (benzoesanu) w centrum aktywnym. Wyniki strukturalne zostały wsparte obliczeniami teoretycznymi QM:MM, które zostały wykorzystane do wyjaśnienia struktury koordynacyjnej kofaktora wolframowego. Na tej podstawie sformułowaliśmy hipotezę mechanizmu katalitycznego, który otwiera drogę do inżynierii AOR w kierunku aplikacji w biologii syntetycznej i biotechnologii.
Comments